1. 首次发现肿瘤坏死因子受体（TNFR）家族跨膜区可自发激活下游凋亡信号，完善了TNFR受体的动态调控机制
研究人员运用溶液核磁共振技术，发现以DR5、TNFR1、CD95等凋亡受体的跨膜区在溶液状态中可以自发形成有规律的高阶聚簇结构，激活下游信号通路，从而首次发现TNFR受体不依赖配体结合的代偿性激活调控机制。通过纳米抗体竞争结合，发现TNFR胞外域会形成有规律的前配体簇阻止下游跨膜区的自发聚集，提示我们真正的激动剂应该破坏前配体簇，同时将其转化为信号产生簇。这一机制增强了人们对TNFR信号传递长期存在的问题的理解，并提出了通过靶向受体前配体聚类开发激动分子的新机遇。（Cell 2019，Front. Cell Dev. Biol. 2020，Cell Research 2023）
2. 联合溶液核磁共振和分子动力学模拟技术，开发了准确快速鉴定膜蛋白与底物结合模式的研究方法，阐释了代谢载体蛋白的复杂跨膜动态调控机制
膜蛋白需要借助与蛋白、小分子配体甚至特殊的磷脂相互作用，协同完成复杂的生物学过程。线粒体载体蛋白在底物转运过程中，构象动态多变，一直以来对其转运机制知之甚少。研究人员结合顺磁驰豫共振、脂质体功能实验、分子动力学模拟等多种手段，建立了一套研究线粒体载体蛋白调控机制的方法，分别阐释了解偶联蛋白（UCP1）和ATP/ADP转运蛋白（AAC）在转运底物过程中的底物结合和配体调控机制，对于深入研究膜蛋白在动态调节过程中各个层次的变化，揭示蛋白配体相互作用机制具有重要的意义。（Nature structural & molecular biology 2018，Structure 2017，Protein Cell 2016）
